Agro-environnement

Brève

A quoi ressemblait la photosynthèse primitive ?

Partager sur facebook
Partager sur twitter
Partager sur linkedin
Partager sur google
Partager sur reddit
Partager sur tumblr
Partager sur pinterest

 

 

La photosynthèse est un mécanisme complexe que tente de comprendre et reproduire de nombreuses équipes de recherche dans le monde. L’un des enjeux est aussi de découvrir comment les organismes ont développé cette aptitude. Dans ce domaine, des chercheurs japonais des universités de Nara, Kobe, Osaka, Shizuoka et Ritsumeikan ont récemment découvert un modèle primitif du cycle de Calvin-Benson, étape de la photosynthèse indépendante à l’absorption de lumière. En effet, celui-ci désigne l’ensemble des réactions biochimiques permettant de fixer une molécule de dioxyde de carbone sur la ribulose-1,5-bisphosphate (RuBP) sous l’effet de la ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase (RuBisCO), puis de stocker le carbone et enfin de régénérer RuBP. La régénération se faisant via l’intermédiaire Ribulose-5-phosphate (Ru5P). Dans leur étude, ils montrent que le microbe méthanogène non photosynthétique Methanospirillum hungatei possède deux des enzymes essentielles au cycle : un homologue de PRK actif in vivo et RuBisCO en copie conforme. Leur présence prédit-elle nécessairement la fixation de CO2 chez M. Hungatei.? Peut-être. Sauf que des gènes encodant trois enzymes, à savoir transketolase, sedoheptulose-1,7-bisphosphatase et ribulose-5-phosphate 3-epimerase, impliquées dans la synthèse de Ru5P manquent au génome de cette archée, et à la plupart des archées d’ailleurs. Toutefois, les chercheurs constatent une autre voie de synthèse de Ru5P à partir de fructose-6-phosphate via un ribulose monophosphate. Ainsi, un des mécanismes primitifs de la photosynthèse serait une voie métabolique du carbone impliquant RuBisCO et PRK, avec quelques étapes divergentes du cycle actuel. Ces résultats offrent un nouveau regard sur l’évolution fonctionnelle du cycle photosynthétique Calvin-Benson, très répandu aujourd’hui.

Nadege Joly